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100%: Lisa Gerlach: Einbau und Faltung von ss-Fass Membranproteinen in Bakterien (ISBN: 9783658126544) 2016, in Deutsch, Taschenbuch.Nur diese Ausgabe anzeigen…
79%: Gerlach, Lisa: Einbau und Faltung von ?-Fass Membranproteinen in Bakterien: Funktion von BamB beim Einbau des Aussenmembranproteins A (OmpA) aus Escherichia coli (ISBN: 9783658126537) 2016, in Deutsch, Taschenbuch.Nur diese Ausgabe anzeigen…
Einbau und Faltung von ss-Fass Membranproteinen in Bakterien
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Einbau und Faltung von -Fass Membranproteinen in Bakterien - Funktion von BamB beim Einbau des Auenmembranproteins A (OmpA) aus Escherichia coli
DE NW EB DLISBN: 9783658126544 bzw. 365812654X, in Deutsch, Springer Fachmedien Wiesbaden, neu, E-Book, elektronischer Download.
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Einbau und Faltung von -Fass Membranproteinen in Bakterien: Lisa Gerlach beschäftigt sich mit der Faltung von Membranproteinen - einem komplexen Prozess, der mehrere Faltungsfaktoren erfordert. Sie beschreibt die Funktion des Membran-gebundenen BamB als Faltungshelferprotein für Au?enmembranproteine (OMPs) in Gram-negativen Bakterien und seine Bedeutung für den Membranaufbau. Dazu isoliert sie BamB aus Escherichia coli in denaturierter Form. Ausgewählte biochemische und biophysikalische Methoden demonstrieren die Renaturierung von BamB in vorpr?parierte Lipid-Modellmembranen und zeigen die Funktion von BamB auf, die Faltung und Insertion des OmpA zu erleichtern. Ebook.
Einbau und Faltung von -Fass Membranproteinen in Bakterien: Lisa Gerlach beschäftigt sich mit der Faltung von Membranproteinen - einem komplexen Prozess, der mehrere Faltungsfaktoren erfordert. Sie beschreibt die Funktion des Membran-gebundenen BamB als Faltungshelferprotein für Au?enmembranproteine (OMPs) in Gram-negativen Bakterien und seine Bedeutung für den Membranaufbau. Dazu isoliert sie BamB aus Escherichia coli in denaturierter Form. Ausgewählte biochemische und biophysikalische Methoden demonstrieren die Renaturierung von BamB in vorpr?parierte Lipid-Modellmembranen und zeigen die Funktion von BamB auf, die Faltung und Insertion des OmpA zu erleichtern. Ebook.
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Einbau und Faltung von ss-Fass Membranproteinen in Bakterien (2016)
~DE NW EBISBN: 9783658126544 bzw. 365812654X, vermutlich in Deutsch, Gabler, neu, E-Book.
Funktion von BamB beim Einbau des Aussenmembranproteins A (OmpA) aus Escherichia coli Lisa Gerlach beschäftigt sich mit der Faltung von Membranproteinen - einem komplexen Prozess, der mehrere Faltungsfaktoren erfordert. Sie beschreibt die Funktion des Membran-gebundenen BamB als Faltungshelferprotein für Aussenmembranproteine (OMPs) in Gram-negativen Bakterien und seine Bedeutung für den Membranaufbau. Dazu isoliert sie BamB aus Escherichia coli in denaturierter Form. Ausgewählte biochemische und biophysikalische Methoden demonstrieren die Renaturierung von BamB in vorpräparierte Lipid-Modellmembranen und zeigen die Funktion von BamB auf, die Faltung und Insertion des OmpA zu erleichtern. 05.03.2016, PDF.
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Einbau und Faltung von ss-Fass Membranproteinen in Bakterien (2016)
~DE NW EBISBN: 9783658126544 bzw. 365812654X, vermutlich in Deutsch, Gabler, neu, E-Book.
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Funktion von BamB beim Einbau des Aussenmembranproteins A (OmpA) aus Escherichia coli, Lisa Gerlach beschäftigt sich mit der Faltung von Membranproteinen - einem komplexen Prozess, der mehrere Faltungsfaktoren erfordert. Sie beschreibt die Funktion des Membran-gebundenen BamB als Faltungshelferprotein für Aussenmembranproteine (OMPs) in Gram-negativen Bakterien und seine Bedeutung für den Membranaufbau. Dazu isoliert sie BamB aus Escherichia coli in denaturierter Form. Ausgewählte biochemische und biophysikalische Methoden demonstrieren die Renaturierung von BamB in vorpräparierte Lipid-Modellmembranen und zeigen die Funktion von BamB auf, die Faltung und Insertion des OmpA zu erleichtern. PDF, 05.03.2016.
Funktion von BamB beim Einbau des Aussenmembranproteins A (OmpA) aus Escherichia coli, Lisa Gerlach beschäftigt sich mit der Faltung von Membranproteinen - einem komplexen Prozess, der mehrere Faltungsfaktoren erfordert. Sie beschreibt die Funktion des Membran-gebundenen BamB als Faltungshelferprotein für Aussenmembranproteine (OMPs) in Gram-negativen Bakterien und seine Bedeutung für den Membranaufbau. Dazu isoliert sie BamB aus Escherichia coli in denaturierter Form. Ausgewählte biochemische und biophysikalische Methoden demonstrieren die Renaturierung von BamB in vorpräparierte Lipid-Modellmembranen und zeigen die Funktion von BamB auf, die Faltung und Insertion des OmpA zu erleichtern. PDF, 05.03.2016.
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Symbolbild
Einbau und Faltung von ss-Fass Membranproteinen in Bakterien (2016)
DE PB NWISBN: 9783658126537 bzw. 3658126531, in Deutsch, Betriebswirt.-Vlg Gabler Mrz 2016, Taschenbuch, neu.
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Von Händler/Antiquariat, Rheinberg-Buch [53870650], Bergisch Gladbach, Germany.
Neuware - Lisa Gerlach beschäftigt sich mit der Faltung von Membranproteinen - einem komplexen Prozess, der mehrere Faltungsfaktoren erfordert. Sie beschreibt die Funktion des Membran-gebundenen BamB als Faltungshelferprotein für Aussenmembranproteine (OMPs) in Gram-negativen Bakterien und seine Bedeutung für den Membranaufbau. Dazu isoliert sie BamB aus Escherichia coli in denaturierter Form. Ausgewählte biochemische und biophysikalische Methoden demonstrieren die Renaturierung von BamB in vorpräparierte Lipid-Modellmembranen und zeigen die Funktion von BamB auf, die Faltung und Insertion des OmpA zu erleichtern. 79 pp. Deutsch.
Von Händler/Antiquariat, Rheinberg-Buch [53870650], Bergisch Gladbach, Germany.
Neuware - Lisa Gerlach beschäftigt sich mit der Faltung von Membranproteinen - einem komplexen Prozess, der mehrere Faltungsfaktoren erfordert. Sie beschreibt die Funktion des Membran-gebundenen BamB als Faltungshelferprotein für Aussenmembranproteine (OMPs) in Gram-negativen Bakterien und seine Bedeutung für den Membranaufbau. Dazu isoliert sie BamB aus Escherichia coli in denaturierter Form. Ausgewählte biochemische und biophysikalische Methoden demonstrieren die Renaturierung von BamB in vorpräparierte Lipid-Modellmembranen und zeigen die Funktion von BamB auf, die Faltung und Insertion des OmpA zu erleichtern. 79 pp. Deutsch.
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Symbolbild
Einbau und Faltung von ss-Fass Membranproteinen in Bakterien (2016)
DE PB NWISBN: 9783658126537 bzw. 3658126531, in Deutsch, Betriebswirt.-Vlg Gabler Mrz 2016, Taschenbuch, neu.
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Von Händler/Antiquariat, Agrios-Buch [57449362], Bergisch Gladbach, Germany.
Neuware - Lisa Gerlach beschäftigt sich mit der Faltung von Membranproteinen - einem komplexen Prozess, der mehrere Faltungsfaktoren erfordert. Sie beschreibt die Funktion des Membran-gebundenen BamB als Faltungshelferprotein für Aussenmembranproteine (OMPs) in Gram-negativen Bakterien und seine Bedeutung für den Membranaufbau. Dazu isoliert sie BamB aus Escherichia coli in denaturierter Form. Ausgewählte biochemische und biophysikalische Methoden demonstrieren die Renaturierung von BamB in vorpräparierte Lipid-Modellmembranen und zeigen die Funktion von BamB auf, die Faltung und Insertion des OmpA zu erleichtern. 79 pp. Deutsch.
Von Händler/Antiquariat, Agrios-Buch [57449362], Bergisch Gladbach, Germany.
Neuware - Lisa Gerlach beschäftigt sich mit der Faltung von Membranproteinen - einem komplexen Prozess, der mehrere Faltungsfaktoren erfordert. Sie beschreibt die Funktion des Membran-gebundenen BamB als Faltungshelferprotein für Aussenmembranproteine (OMPs) in Gram-negativen Bakterien und seine Bedeutung für den Membranaufbau. Dazu isoliert sie BamB aus Escherichia coli in denaturierter Form. Ausgewählte biochemische und biophysikalische Methoden demonstrieren die Renaturierung von BamB in vorpräparierte Lipid-Modellmembranen und zeigen die Funktion von BamB auf, die Faltung und Insertion des OmpA zu erleichtern. 79 pp. Deutsch.
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Symbolbild
Einbau und Faltung von ss-Fass Membranproteinen in Bakterien (2016)
DE PB NWISBN: 9783658126537 bzw. 3658126531, in Deutsch, Betriebswirt.-Vlg Gabler Mrz 2016, Taschenbuch, neu.
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Von Händler/Antiquariat, sparbuchladen [52968077], Göttingen, Germany.
Neuware - Lisa Gerlach beschäftigt sich mit der Faltung von Membranproteinen - einem komplexen Prozess, der mehrere Faltungsfaktoren erfordert. Sie beschreibt die Funktion des Membran-gebundenen BamB als Faltungshelferprotein für Aussenmembranproteine (OMPs) in Gram-negativen Bakterien und seine Bedeutung für den Membranaufbau. Dazu isoliert sie BamB aus Escherichia coli in denaturierter Form. Ausgewählte biochemische und biophysikalische Methoden demonstrieren die Renaturierung von BamB in vorpräparierte Lipid-Modellmembranen und zeigen die Funktion von BamB auf, die Faltung und Insertion des OmpA zu erleichtern. 79 pp. Deutsch.
Von Händler/Antiquariat, sparbuchladen [52968077], Göttingen, Germany.
Neuware - Lisa Gerlach beschäftigt sich mit der Faltung von Membranproteinen - einem komplexen Prozess, der mehrere Faltungsfaktoren erfordert. Sie beschreibt die Funktion des Membran-gebundenen BamB als Faltungshelferprotein für Aussenmembranproteine (OMPs) in Gram-negativen Bakterien und seine Bedeutung für den Membranaufbau. Dazu isoliert sie BamB aus Escherichia coli in denaturierter Form. Ausgewählte biochemische und biophysikalische Methoden demonstrieren die Renaturierung von BamB in vorpräparierte Lipid-Modellmembranen und zeigen die Funktion von BamB auf, die Faltung und Insertion des OmpA zu erleichtern. 79 pp. Deutsch.
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Einbau und Faltung von -Fass Membranproteinen in Bakterien - Funktion von BamB beim Einbau des Auenmembranproteins A (OmpA) aus Escherichia coli
DE NW EB DLISBN: 9783658126544 bzw. 365812654X, in Deutsch, Springer Fachmedien Wiesbaden, neu, E-Book, elektronischer Download.
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Einbau und Faltung von -Fass Membranproteinen in Bakterien: Lisa Gerlach beschäftigt sich mit der Faltung von Membranproteinen - einem komplexen Prozess, der mehrere Faltungsfaktoren erfordert. Sie beschreibt die Funktion des Membran-gebundenen BamB als Faltungshelferprotein für Aussenmembranproteine (OMPs) in Gram-negativen Bakterien und seine Bedeutung für den Membranaufbau. Dazu isoliert sie BamB aus Escherichia coli in denaturierter Form. Ausgewählte biochemische und biophysikalische Methoden demonstrieren die Renaturierung von BamB in vorpräparierte Lipid-Modellmembranen und zeigen die Funktion von BamB auf, die Faltung und Insertion des OmpA zu erleichtern. Ebook.
Einbau und Faltung von -Fass Membranproteinen in Bakterien: Lisa Gerlach beschäftigt sich mit der Faltung von Membranproteinen - einem komplexen Prozess, der mehrere Faltungsfaktoren erfordert. Sie beschreibt die Funktion des Membran-gebundenen BamB als Faltungshelferprotein für Aussenmembranproteine (OMPs) in Gram-negativen Bakterien und seine Bedeutung für den Membranaufbau. Dazu isoliert sie BamB aus Escherichia coli in denaturierter Form. Ausgewählte biochemische und biophysikalische Methoden demonstrieren die Renaturierung von BamB in vorpräparierte Lipid-Modellmembranen und zeigen die Funktion von BamB auf, die Faltung und Insertion des OmpA zu erleichtern. Ebook.
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Einbau und Faltung von β-Fass Membranproteinen in Bakterien
DE NW EB DLISBN: 9783658126544 bzw. 365812654X, in Deutsch, Springer Shop, neu, E-Book, elektronischer Download.
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Lisa Gerlach beschäftigt sich mit der Faltung von Membranproteinen – einem komplexen Prozess, der mehrere Faltungsfaktoren erfordert. Sie beschreibt die Funktion des Membran-gebundenen BamB als Faltungshelferprotein für Aussenmembranproteine (OMPs) in Gram-negativen Bakterien und seine Bedeutung für den Membranaufbau. Dazu isoliert sie BamB aus Escherichia coli in denaturierter Form. Ausgewählte biochemische und biophysikalische Methoden demonstrieren die Renaturierung von BamB in vorpräparierte Lipid-Modellmembranen und zeigen die Funktion von BamB auf, die Faltung und Insertion des OmpA zu erleichtern. eBook.
Lisa Gerlach beschäftigt sich mit der Faltung von Membranproteinen – einem komplexen Prozess, der mehrere Faltungsfaktoren erfordert. Sie beschreibt die Funktion des Membran-gebundenen BamB als Faltungshelferprotein für Aussenmembranproteine (OMPs) in Gram-negativen Bakterien und seine Bedeutung für den Membranaufbau. Dazu isoliert sie BamB aus Escherichia coli in denaturierter Form. Ausgewählte biochemische und biophysikalische Methoden demonstrieren die Renaturierung von BamB in vorpräparierte Lipid-Modellmembranen und zeigen die Funktion von BamB auf, die Faltung und Insertion des OmpA zu erleichtern. eBook.
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Einbau und Faltung von ss-Fass Membranproteinen in Bakterien (2016)
DE PB NWISBN: 9783658126544 bzw. 365812654X, in Deutsch, Springer Fachmedien Wiesbaden, Taschenbuch, neu.
Einbau und Faltung von ss-Fass Membranproteinen in Bakterien ab 49.99 € als pdf eBook: Funktion von BamB beim Einbau des Aussenmembranproteins A (OmpA) aus Escherichia coli BestMasters. 1. Aufl. 2016. Aus dem Bereich: eBooks, Fachthemen & Wissenschaft, Wissenschaften allgemein,.
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Einbau und Faltung von ?-Fass Membranproteinen in Bakterien: Funktion von BamB beim Einbau des Aussenmembranproteins A (OmpA) aus Escherichia coli Lisa
~DE PB NWISBN: 9783658126537 bzw. 3658126531, vermutlich in Deutsch, Springer Fachmedien Wiesbaden, Taschenbuch, neu.
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LisaGerlach beschäftigt sich mit der Faltung von Membranproteinen – einem komplexenProzess, der mehrere Faltungsfaktoren erfordert. Sie beschreibt die Funktion des Membran-gebundenen BamB als Faltungshelferprotein für Aussenmembranproteine(OMPs) in Gram-negativen Bakterien und seine Bedeutung für den Membranaufbau.Dazu isoliert sie BamB aus Escherichia coli in denaturierter Form. Ausgewählte biochemische und biophysikalische Methoden demonstrieren die Renaturierung vonBamB in vorpräparierte Lipid-Modellmembranen und zeigen die Funktion von BamBauf, die Faltung und Insertion des OmpA zu erleichtern.
LisaGerlach beschäftigt sich mit der Faltung von Membranproteinen – einem komplexenProzess, der mehrere Faltungsfaktoren erfordert. Sie beschreibt die Funktion des Membran-gebundenen BamB als Faltungshelferprotein für Aussenmembranproteine(OMPs) in Gram-negativen Bakterien und seine Bedeutung für den Membranaufbau.Dazu isoliert sie BamB aus Escherichia coli in denaturierter Form. Ausgewählte biochemische und biophysikalische Methoden demonstrieren die Renaturierung vonBamB in vorpräparierte Lipid-Modellmembranen und zeigen die Funktion von BamBauf, die Faltung und Insertion des OmpA zu erleichtern.
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