Katanin. Ein Mikrotubuli Schneidendes Enzym (Paperback)
13 Angebote vergleichen

Bachelorarbeit aus dem Jahr 2012 im Fachbereich Physik - Biophysik, Note: 1,3, Technische Universität München, Sprache: Deutsch, Abstract: Katanin hat die Fähigkeit die äusserst stabilen Mikrotubuli zu zerteilen. Mikrotubuli sind Bestandteil des Zytoskeletts der Zelle. Sie haben die Form von Hohlröhrchen mit einem Durchmesser von etwa 25 nm. ... Bachelorarbeit aus dem Jahr 2012 im Fachbereich Physik - Biophysik, Note: 1,3, Technische Universität München, Sprache: Deutsch, Abstract: Katanin hat die Fähigkeit die äusserst stabilen Mikrotubuli zu zerteilen. Mikrotubuli sind Bestandteil des Zytoskeletts der Zelle. Sie haben die Form von Hohlröhrchen mit einem Durchmesser von etwa 25 nm. Dabei sind sie kaum biegbar. In dieser Arbeit wurde mittels Mikroskopischer Untersuchungen analysiert, wie sich das Bindeverhalten von Katanin am Mikrotubulus unter Einsatz drei verschiedener Nukleotide ändert. Dazu wurde jeweils gemessen wie lange einzelne Kataninenzyme am Mikrotubulus verweilen, und mit welcher Rate sie dort landen. Die Ergebnisse zeigen, dass die Landerate höher, die Bindedauer kürzer, und der Oligomerisierungsgrad niedriger wird, je besser das Nukleotid hydrolysierbar ist. Diese Ergebnisse deuten klar darauf hin, dass Katanin nur im ADP gebundenen Zustand die Bindung zu anderen Katanineinheiten lösen kann. 10.08.2015, PDF.

Lieferung aus: Deutschland, Versandkostenfrei.
buecher.de GmbH & Co. KG, [1].
Bachelorarbeit aus dem Jahr 2012 im Fachbereich Physik - Biophysik, Note: 1,3, Technische Universität München, Sprache: Deutsch, Abstract: Katanin hat die Fähigkeit die äusserst stabilen Mikrotubuli zu zerteilen. Mikrotubuli sind Bestandteil des Zytoskeletts der Zelle. Sie haben die Form von Hohlröhrchen mit einem Durchmesser von etwa 25 nm. Dabei sind sie kaum biegbar. In dieser Arbeit wurde mittels Mikroskopischer Untersuchungen analysiert, wie sich das Bindeverhalten von Katanin am Mikrotubulus unter Einsatz drei verschiedener Nukleotide ändert. Dazu wurde jeweils gemessen wie lange einzelne Kataninenzyme am Mikrotubulus verweilen, und mit welcher Rate sie dort landen. Die Ergebnisse zeigen, dass die Landerate höher, die Bindedauer kürzer, und der Oligomerisierungsgrad niedriger wird, je besser das Nukleotid hydrolysierbar ist. Diese Ergebnisse deuten klar darauf hin, dass Katanin nur im ADP gebundenen Zustand die Bindung zu anderen Katanineinheiten lösen kann.2015. 40 S. 210 mmVersandfertig in 3-5 Tagen, Softcover.

Lieferung aus: Schweiz, Sofort per Download lieferbar.
Bachelorarbeit aus dem Jahr 2012 im Fachbereich Physik - Biophysik, Note: 1,3, Technische Universität München, Sprache: Deutsch, Abstract: Katanin hat die Fähigkeit die äusserst stabilen Mikrotubuli zu zerteilen. Mikrotubuli sind Bestandteil des Zytoskeletts der Zelle. Sie haben die Form von Hohlröhrchen mit einem Durchmesser von etwa 25 nm. ... Bachelorarbeit aus dem Jahr 2012 im Fachbereich Physik - Biophysik, Note: 1,3, Technische Universität München, Sprache: Deutsch, Abstract: Katanin hat die Fähigkeit die äusserst stabilen Mikrotubuli zu zerteilen. Mikrotubuli sind Bestandteil des Zytoskeletts der Zelle. Sie haben die Form von Hohlröhrchen mit einem Durchmesser von etwa 25 nm. Dabei sind sie kaum biegbar. In dieser Arbeit wurde mittels Mikroskopischer Untersuchungen analysiert, wie sich das Bindeverhalten von Katanin am Mikrotubulus unter Einsatz drei verschiedener Nukleotide ändert. Dazu wurde jeweils gemessen wie lange einzelne Kataninenzyme am Mikrotubulus verweilen, und mit welcher Rate sie dort landen. Die Ergebnisse zeigen, dass die Landerate höher, die Bindedauer kürzer, und der Oligomerisierungsgrad niedriger wird, je besser das Nukleotid hydrolysierbar ist. Diese Ergebnisse deuten klar darauf hin, dass Katanin nur im ADP gebundenen Zustand die Bindung zu anderen Katanineinheiten lösen kann. PDF, 10.08.2015.

Von Händler/Antiquariat, AHA-BUCH GmbH [51283250], Einbeck, Germany.
This item is printed on demand - Print on Demand Titel. Neuware - Bachelorarbeit aus dem Jahr 2012 im Fachbereich Physik - Biophysik, Note: 1,3, Technische Universität München, Sprache: Deutsch, Abstract: Katanin hat die Fähigkeit die äusserst stabilen Mikrotubuli zu zerteilen. Mikrotubuli sind Bestandteil des Zytoskeletts der Zelle. Sie haben die Form von Hohlröhrchen mit einem Durchmesser von etwa 25 nm. Dabei sind sie kaum biegbar. In dieser Arbeit wurde mittels Mikroskopischer Untersuchungen analysiert, wie sich das Bindeverhalten von Katanin am Mikrotubulus unter Einsatz drei verschiedener Nukleotide ändert. Dazu wurde jeweils gemessen wie lange einzelne Kataninenzyme am Mikrotubulus verweilen, und mit welcher Rate sie dort landen. Die Ergebnisse zeigen, dass die Landerate höher, die Bindedauer kürzer, und der Oligomerisierungsgrad niedriger wird, je besser das Nukleotid hydrolysierbar ist. Diese Ergebnisse deuten klar darauf hin, dass Katanin nur im ADP gebundenen Zustand die Bindung zu anderen Katanineinheiten lösen kann. 40 pp. Deutsch.

Lieferung aus: Deutschland, zzgl. Versandkosten.
Bachelorarbeit aus dem Jahr 2012 im Fachbereich Physik - Biophysik, Note: 1,3, Technische Universität München, Sprache: Deutsch, Katanin hat die Fähigkeit die äusserst stabilen Mikrotubuli zu zerteilen. Mikrotubuli sind Bestandteil des Zytoskeletts der Zelle. Sie haben die Form von Hohlröhrchen mit einem Durchmesser von etwa 25 nm. Dabei sind sie kaum biegbar. In dieser Arbeit wurde mittels Mikroskopischer Untersuchungen analysiert, wie sich das Bindeverhalten von Katanin am Mikrotubulus unter Einsatz drei verschiedener Nukleotide ändert. Dazu wurde jeweils gemessen wie lange einzelne Kataninenzyme am Mikrotubulus verweilen, und mit welcher Rate sie dort landen. Die Ergebnisse zeigen, dass die Landerate höher, die Bindedauer kürzer, und der Oligomerisierungsgrad niedriger wird, je besser das Nukleotid hydrolysierbar ist. Diese Ergebnisse deuten klar darauf hin, dass Katanin nur im ADP gebundenen Zustand die Bindung zu anderen Katanineinheiten lösen kann.

Lieferung aus: Deutschland, zzgl. Versandkosten.
Bachelorarbeit aus dem Jahr 2012 im Fachbereich Physik - Biophysik, Note: 1,3, Technische Universität München, Sprache: Deutsch, Abstract: Katanin hat die Fähigkeit die äusserst stabilen Mikrotubuli zu zerteilen. Mikrotubuli sind Bestandteil des Zytoskeletts der Zelle. Sie haben die Form von Hohlröhrchen mit einem Durchmesser von etwa 25 nm. Dabei sind sie kaum biegbar. In dieser Arbeit wurde mittels Mikroskopischer Untersuchungen analysiert, wie sich das Bindeverhalten von Katanin am Mikrotubulus unter Einsatz drei verschiedener Nukleotide ändert. Dazu wurde jeweils gemessen wie lange einzelne Kataninenzyme am Mikrotubulus verweilen, und mit welcher Rate sie dort landen. Die Ergebnisse zeigen, dass die Landerate höher, die Bindedauer kürzer, und der Oligomerisierungsgrad niedriger wird, je besser das Nukleotid hydrolysierbar ist. Diese Ergebnisse deuten klar darauf hin, dass Katanin nur im ADP gebundenen Zustand die Bindung zu anderen Katanineinheiten lösen kann.

Lieferung aus: Deutschland, Versandkostenfrei.
Katanin. Ein Mikrotubuli schneidendes Enzym: Bachelorarbeit aus dem Jahr 2012 im Fachbereich Physik - Biophysik, Note: 1,3, Technische Universität München, Sprache: Deutsch, Abstract: Katanin hat die Fähigkeit die äusserst stabilen Mikrotubuli zu zerteilen. Mikrotubuli sind Bestandteil des Zytoskeletts der Zelle. Sie haben die Form von Hohlr?hrchen mit einem Durchmesser von etwa 25 nm. ... Ebook.

Lieferung aus: Deutschland, Versandkostenfrei.
Katanin. Ein Mikrotubuli schneidendes Enzym: Bachelorarbeit aus dem Jahr 2012 im Fachbereich Physik - Biophysik, Note: 1,3, Technische Universität München, Sprache: Deutsch, Abstract: Katanin hat die Fähigkeit die äusserst stabilen Mikrotubuli zu zerteilen. Mikrotubuli sind Bestandteil des Zytoskeletts der Zelle. Sie haben die Form von Hohlröhrchen mit einem Durchmesser von etwa 25 nm. ... Ebook.

Lieferung aus: Deutschland, Versandkostenfrei, In stock (Download).
*Katanin. Ein Mikrotubuli schneidendes Enzym* / pdf eBook für 15.99 € / Aus dem Bereich: eBooks, Fachthemen & Wissenschaft, Wissenschaften, allgemein.

Lieferung aus: Deutschland, Versandfertig in 6 - 10 Werktagen.
Von Händler/Antiquariat, aha Buch.
Taschenbuch, Label: Grin Verlag, Grin Verlag, Produktgruppe: Book, Publiziert: 2015-08-12, Studio: Grin Verlag.